📦Darmowa dostawa od 69 zł - do Żabki oraz automatów i punktów DPD! Przy mniejszych zamówieniach zapłacisz jedynie 4,99 zł!🚚
Darmowa dostawa od 69,00 zł
Protein Fluorescence - Lacowicz Joseph R.

Protein Fluorescence - Lacowicz Joseph R.

The intrinsic or natural fluorescence of proteins is perhaps the most complex area of biochemical fluorescence. Fortunately the fluorescent amino acids, phenylalanine, tyrosine and tryptophan are relatively rare in proteins. Tr- tophan is the dominant intrinsic fluorophore and is present at about one mole % in protein. As a result most proteins contain several tryptophan residues and even more tyrosine residues. The emission of each residue is affected by several excited state processes including spectral relaxation, proton loss for tyrosine, rotational motions and the presence of nearby quenching groups on the protein. Additionally, the tyrosine and tryptophan residues can interact with each other by resonance energy transfer (RET) decreasing the tyrosine emission. In this sense a protein is similar to a three-particle or mul- particle problem in quantum mechanics where the interaction between particles precludes an exact description of the system. In comparison, it has been easier to interpret the fluorescence data from labeled proteins because the fluorophore density and locations could be controlled so the probes did not interact with each other. From the origins of biochemical fluorescence in the 1950s with Prof- sor G. Weber until the mid-1980s, intrinsic protein fluorescence was more qualitative than quantitative. An early report in 1976 by A. Grindvald and I. Z. Steinberg described protein intensity decays to be multi-exponential. Attempts to resolve these decays into the contributions of individual tryp- phan residues were mostly unsuccessful due to the difficulties in resolving closely spaced lifetimes.

EAN: 9781475781946
Symbol
225HGH03527KS
Rok wydania
2013
Strony
336
Oprawa
Miekka
Format
15.6x23.4cm
Redakcja
Lacowicz Joseph R.
Język
angielski
Więcej szczegółów
Bez ryzyka
14 dni na łatwy zwrot
Szeroki asortyment
ponad milion pozycji
Niskie ceny i rabaty
nawet do 50% każdego dnia
703,92 zł
/ szt.
Najniższa cena z 30 dni przed obniżką: / szt.
Cena regularna: / szt.
Możesz kupić także poprzez:
Do darmowej dostawy brakuje69,00 zł
Najtańsza dostawa 0,00 złWięcej
14 dni na łatwy zwrot
Bezpieczne zakupy
Kup teraz i zapłać za 30 dni jeżeli nie zwrócisz
Kup teraz, zapłać później - 4 kroki
Przy wyborze formy płatności, wybierz PayPo.PayPo - kup teraz, zapłać za 30 dni
PayPo opłaci twój rachunek w sklepie.
Na stronie PayPo sprawdź swoje dane i podaj pesel.
Po otrzymaniu zakupów decydujesz co ci pasuje, a co nie. Możesz zwrócić część albo całość zamówienia - wtedy zmniejszy się też kwota do zapłaty PayPo.
W ciągu 30 dni od zakupu płacisz PayPo za swoje zakupy bez żadnych dodatkowych kosztów. Jeśli chcesz, rozkładasz swoją płatność na raty.
Ten produkt nie jest dostępny w sklepie stacjonarnym
Symbol
225HGH03527KS
Kod producenta
9781475781946
Rok wydania
2013
Strony
336
Oprawa
Miekka
Format
15.6x23.4cm
Redakcja
Lacowicz Joseph R.
Język
angielski
The intrinsic or natural fluorescence of proteins is perhaps the most complex area of biochemical fluorescence. Fortunately the fluorescent amino acids, phenylalanine, tyrosine and tryptophan are relatively rare in proteins. Tr- tophan is the dominant intrinsic fluorophore and is present at about one mole % in protein. As a result most proteins contain several tryptophan residues and even more tyrosine residues. The emission of each residue is affected by several excited state processes including spectral relaxation, proton loss for tyrosine, rotational motions and the presence of nearby quenching groups on the protein. Additionally, the tyrosine and tryptophan residues can interact with each other by resonance energy transfer (RET) decreasing the tyrosine emission. In this sense a protein is similar to a three-particle or mul- particle problem in quantum mechanics where the interaction between particles precludes an exact description of the system. In comparison, it has been easier to interpret the fluorescence data from labeled proteins because the fluorophore density and locations could be controlled so the probes did not interact with each other. From the origins of biochemical fluorescence in the 1950s with Prof- sor G. Weber until the mid-1980s, intrinsic protein fluorescence was more qualitative than quantitative. An early report in 1976 by A. Grindvald and I. Z. Steinberg described protein intensity decays to be multi-exponential. Attempts to resolve these decays into the contributions of individual tryp- phan residues were mostly unsuccessful due to the difficulties in resolving closely spaced lifetimes.

EAN: 9781475781946
Potrzebujesz pomocy? Masz pytania?Zadaj pytanie a my odpowiemy niezwłocznie, najciekawsze pytania i odpowiedzi publikując dla innych.
Zapytaj o produkt
Jeżeli powyższy opis jest dla Ciebie niewystarczający, prześlij nam swoje pytanie odnośnie tego produktu. Postaramy się odpowiedzieć tak szybko jak tylko będzie to możliwe. Dane są przetwarzane zgodnie z polityką prywatności. Przesyłając je, akceptujesz jej postanowienia.
Napisz swoją opinię
Twoja ocena:
5/5
Dodaj własne zdjęcie produktu:
Prawdziwe opinie klientów
4.8 / 5.0 13744 opinii
pixel